生物化学酶学（测试版）
2023-09-02 21:05:51 10 举报AI智能生成
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该版本处于测试版有很多错误可以手动改一下请见谅~ 另外该笔记是以杨荣武先生的生物化学为基础的
作者其他创作
大纲/内容
单纯酶
不仅拥有氨基酸，还有拥有非氨基酸的部分
辅酶
辅基
金属离子
辅因子
概要丧失了辅因子的酶，叫做托福没
缀合酶
酶的化学组成分类
只有一条钛链，绝大多数水解酶
单体美
水解酶通常具有很多功能
两个以上的压机与次级键结合多数为调节酶
寡聚美
两个以上功能相关的酶嵌合而成常见的有丙酮酸脱氢酶系
多酶复合物
煤的自身结构分类
氧化还原酶
转移酶
水解酶
聚合酶
E构酶
连接没
转位没
酶的分类与命名
他的k卡比km的值达到了最大
磷酸丙糖异构酶是世界上所公认的酶神
没神
蛋白酶是催化肽键水解的一类酶的总称
概念
属于丝氨酸蛋白酶的成员，有一蛋白酶以凝乳蛋白酶弹性蛋白酶等等
属于共价催化和广义酸碱催化的混合体
催化机制
丝氨酸蛋白酶
属于植物的蛋白有木瓜蛋白酶和菠萝蛋白酶其他的还有钙蛋白酶，梭菌蛋白酶等等还有一个较为特殊，叫做光天蛋白酶，是参与细胞凋亡的主要蛋白
球基蛋白酶
与金属蛋白酶相同，都会有一次亲和进攻，并且进攻的亲和试剂都是水分子，所以他没有共价催化
天东酰胺蛋白酶
与天冬酰胺蛋白酶不同的是，金属蛋白酶的活性，它是绝对需要金属离子的
金属蛋白酶
分类
溶菌酶并不能直接杀死细菌，它可以通过破坏细菌的细胞壁上的一种双糖单位的一种弹杆键，使得细菌的细胞壁瓦解，导致细菌的渗透压不平衡，最后裂解死亡
溶菌酶
蛋白酶
几种常见酶的结构与功能
主要是蛋白质，少数是rna
酶的化学本质
与无机催化剂相比，速率一般要高十的六次方到十的12次方
高效性
作为输水集团
结合集团
多为清水集团
催化集团
组成
活性中心是一个三维实体，是由一级结构上并不相邻的氨基酸组合而成
活性中心的面积占比很小一般只有百分之1到2%
这样是为了能够降低酶催化活性受到溶剂的影响防止副反应的发生
和讯中心一般是没上的一个间隙裂缝或者缺口
既有疏水氨基酸，也有清水氨基酸
与底物结合为多重刺激键。例如，氢键疏水键离子键范德华力等
煤的专性往往与活性中心的结构特异性有关
特征
但有些没在反应时会短暂的与底物以共价键的方式结合
活性中心
酶只有活性中心才能与底物结合产生催化效应
酶只能催化一个特定反应对底物有非常苛刻的要求只要不是同一个，就不能发生反应
绝对专一
酶只针对某一个特定的化学键或者特定的基团进行反应只要拥有这些特定的成分依旧可以发生反应
相对专一
底物存在有守信的情况但酶只能反映某一个特定的守信
玄光立体异构
底物可以化学成分不同，但是立体结构必须是与之前的底物一致，才能够反应
几何异构
可以利用煤来寻找只有一种守信的物质
意义
立体专一性
要求反应物必须与酶活性中心的结构完全一致才能够发生反应
锁雨钥匙模型
在底物与酶活性中心结合开始时酶的活性中心的结构并不与底物的结构相同但当底物接触到货运中心后，可以引导煤的货运中心的构象发生变化使他能够完全贴合我们的底物完成催化反应
三点附着反应是通过没位点上的特定的位点顺序进行识别的如果该酶的构象或者立体结构不满足在酶上特定位置的顺序So无法完成反应
诱导契合模型
对专一性的解释
专一性
反应条件温和
受到调控
许多酶的活性还需要辅因子的存在
酶的催化性质
如果是有多个催化反应那么就有多个催化中心
如果是坠河没活性中心还包括辅因子几何区
控制反应的开始与结束
调节反应的速率
优化特殊条件下的反应
煤的功能
煤无法承受太高的温度而低温一般不会失火，只有极少数才会失火
温度
图上的峰值会向左移，随着时间越长，所以说温度会降低
没的变性，温度并不是一个定量，它会随着环境的变化或者是时间的变化而变化
通过影响解离程度，从而影响酶的活性
不仅对稳定性有影响，还对其活性有影响
同样，他也会受到环境的影响，并不是个定量
值得注意的是，最适PH值并不与最稳定PH值相同
PH值
可以通过PH值通影响酶的活性
还可以通过金属离子甚至是非金属离子作为一些辅因子也会影响它的活性
离子强度
酶的抑制剂
外阴
在不缺乏底物的情况下，只要酶的浓度越高，那么反应速度就越快
体物与酶的反应速率会呈现双曲线图形，最终会达到最大速率
底物浓度对酶反应速率的影响
内因
影响酶促反应的因素
稳态近似法
快速平衡法
反应速率必须初速率，只有此时反应速率与浓度成正比关系
没得底物处于平衡状态如果是快速平衡法则会去掉反应物的平衡
米是方程的成立条件
主要是与底物与酶的亲和力有关当该值越大时，也就意味着这个亲和力就越低，反之越小时则会越大
他还可以帮助我们判断一个可逆反应进行的方向哪个方向的亲和力越强？那么反应的速率就应该比另一个方向要更快一点
Km
是酶的一种特征，常数在现实当中，没不可能达到该值如果酶的浓度发生改变，那么它的vmax也会发生改变因此，we max只有在酶的浓度一定的条件下，才能是一个定值
Vmax
主要来表示反应的快慢Take out越大，反应就越慢，take out越小，反应就越快
Kcat
它显示了有足量酶的存在下，酶和底物到底能做什么？还能够比较他们之间的催化效率进而从进化角度上来，显示酶的一种完美程度
他表现了一个表观二级速率常数
他可以表示，一个酶的催化效率或者完美程度以及哪一个底物是最佳底物
可以反映在底物浓度较低的情况下，一个酶的催化表现
其上限是由酶与底物扩散到一起的限制因素引起的
其表现意义
Kcat/Km
鬼米是方程中的字符解读
有点不好写，所以自己翻书不翻死妈
米是方程的双重性
公式不好写，自己翻跟上面一样
米是方程的图形线性转换
米氏动力学分为两种方法
有一些竞争抑制剂长得很像底物，可以与底物去抢夺活性中心并不参加反应降低酶的反应速率
有一些是与别有中心结合，使得没在酶的活性中心无法得到催化
在原有的基础上km增大了但是vm没有发生变化
用米式方程表达其特性
竞争性抑制剂
同样是进入别国中心，但是它可以阻挡底物与活性中心结合，导致活性降低
但实际上，这样的非竞争抑制剂是比较少的更多会导致亲和力下降km升高这些抑制剂被称作混合型抑制剂
典型的非竞争性抑制剂，不影响酶与底物的亲和力，就不会改变酶的km
不论是典型还是混合型，都必定会使得Vmax下降我们这个
非竞争性抑制剂
只能与酶与底物的复合物结合使其不能转变为产物
它能让vmax和km双双下降
用米氏方程表达其特性
反竞争性抑制剂
可逆性抑制剂
他会特异性识别特定的基团并且修饰该集团使得煤的结构改变活性不可逆的生活
V max会下降km不变
基团特异性抑制剂
利用自己的一部分形似底物而欺骗活性中心一旦进入货运中心，则会与活性中心上的基团进行不可逆的修饰，导致酶不可逆的失活
底物类似物抑制剂
与过渡态拥有极高的相似度一旦结合，几乎不会脱落因此没受到了不可逆性的抑制
过度太类似物抑制剂
它与底物也长得非常相似但是他一旦进入活性中心就会被火影重心催化成为产物而它的产物可以与活性中心进行不可逆的结合，导致酶的不可逆的失活该抑制剂也被称为card抑制剂
如果没有与梅结合，就无法产生对应的作用
与没反应的速度要快过没解离他的速度
自杀型抑制剂
不可逆性抑制剂
米氏酶抑制剂作用的动力学
并非以共价键与酶可逆结合，因此这些键形成的快，断裂的也快
一般是以共价键的方式，不可逆结合，因此结合一个灭火，一个导致酶的有效浓度降低
上面的特殊术语不好写，自己翻不翻死妈
也就是挨个挨个反应
序列机制
指的是把煤放在中间，两边都可以有煤气碰它，实在不理解的话，还是翻书
乒乓机制
动力学反应机制
多地物反应动力学
多底物酶可能对某一种出现协同性，对另一种就无协同性了
某些别构酶对底物的表现是负其同性因此也很难使用s形图线
并不是所有的比格梅反应物浓度作图都是s型
动力学曲线一般为s型
别克中心是底物以外的分子结合的位点
其中，其激活酶活性的物质呢，被称为别构激活剂
在高水平的激活剂存在下，s形曲线为转化平双曲线，由此可以看出，别构抑制剂能够增强酶对底物的正斜同性，而激活剂则会削弱酶对底物的正斜同性
别构抑制剂
可以通过改变酶与底物的亲和性g km来调节酶的活性
子主题
别个没的调节能力
具有别构中心和别构效应物
在高浓度下竞争性抑制剂有会表现出抑制的能力
而在低浓度下，他所表现的正协同能力，使他能够促进别构酶的亲和能力，从而达到提升速率的效果
对竞争性制剂的作用表现出双向应答
三维构象对酶的别构性质同样重要，并且别构性质对变性剂的作用似乎更为敏感
温和变性可导致别构效应的丧失
拥有相同的亚基组成
同源寡聚酶
拥有不同的亚基组成
一元寡聚酶
通常是寡聚酶
性质
概要多压机结构的协同性的产生至关重要。一个别构酶会含有几个活性中心，其最简单的布局是每一个亚基含有一个活性中心，每一个活性中心都能够行驶相同的催化功能。各活性中心的，相互作用是底物协同性产生的原因
S形曲线和Hill方程）因为是公式，所以我这边不写，但是你必须看书
别构机制
别构酶动力学
没动力学
测定它的一级结构，去找出它特定的氨基酸推测这个保守性氨基酸残基的功能
确定酶的三维结构一级结构决定三级结构，三级结构在一定程度上与它的功能直接相连但要找到酶的三级结构并非易事
定点突变法通过基因的方法，将其基因发生特定的改变如果这个突变对它的功能造成了极大的影响，那么我们就有理由证明这个蛋白质与酶的功能息息相关
可以通过动力学分析来确定它的反应的快慢阶段还可来研究解决状态和反应速率之间的关系，来推断出哪些氨基酸残疾与催化有关
第一步，加精神性抑制剂
第二步，加入与鸿运中心集团反应的反应物
第三步，去掉抑制剂
第四步，加入有同位素标记的抑制剂
举一个例子我们可以用抑制剂来测定它的相关机制
化学修饰不仅可以用来改变酶的性能，而且可以用来研究酶的机制
咱们还可以通过计算机模拟的方法去模拟该酶最有可能的三阶结构，从而确定他的酶的催化机制
没了催化机制的研究方法
那活化能越低，一般来说，过渡态的分子数量就越多只有达到了固态这个反应，才能够继续完成因此，拥有更多的过渡态，那么它的反应速率就越快
当没有酶存在的时候底物需要吸收能量，从原始的状态转化为过渡态，最后变成产物需要有一个很大的活化能跨度
那么我们假设有两种情况第一种情况，煤的呼应中心刚好能与我们的底物的过渡态互补第二种情况则是与底物本身互补
第二种情况，因为底物一旦进入活性中心，而它的活性中心又与它底物刚好契合，这使得我们的底物能够更加的稳定，那么也就意味着说他想要变成我们的过渡态，就需要更高的能量，这对我们的反应是不利的
第一种情况，如果没得顾着他互补，那么当没进入活性中心时，只有在变成固态的时候，才能够更加稳定，因此他会去诱导我们的底物，从底物的状态变成我们的过渡态因而，消耗更少的能量
其次，还可以通过过渡态的结构设计出来的过渡态类似物作为酶的不可逆性制剂，发现奇异的效果要比其竞争性制剂的要强的多只要没会经历过渡态，那么我们的人工涉及的固态类素就能与它紧密结合
咱们还可以通过利用抗原或作为抗体的存在去检验是否会存在抗体拥有与酶相同的催化功能的能力
固态稳定学术的证明
简而言之，也就是说，当两种或两种以上底物进入之后，他们必须以正确的形态进入到煤的火焰中心，而这刚好正确的形态刚好有利于他们两个进行结合
指的是两个以上的底物，同时结合在一个货运中心，他们相互靠近且邻近，并采取正确的空间取向及定向，由此提高底物的有效浓度，将分子间的反应转化为近似分子内的反应
那么我们就对这个反应进行一个详细的说明
假设我们的反应为双分子反应，其中需要a与b之间形成共价键产生化合物AB
假设这个反应在溶液中发生，那么a和b通过受扩散限制会碰撞相遇，但是他们碰撞时还需要踩正确的踩取向因此，在没有酶的活性状态下，这种反应是非常缓慢的
一旦进入酶之中，可以发生脱溶剂的变化，使分子轨道能够相互作用
克服犯的华丽
电子轨道可以发生变化，进入过渡态
概要
指的是煤的鸿运中心。催化集团作为质子也是酸或者是受体碱参与催化这种机制，几乎参与所有的煤催化
广义必须是酸碱酸性或碱性的基团的催化，而特定的酸碱则是指的特质的氢或者氢氧根的反应
缓冲乐对广义酸碱催化来说影响并不大
与特定的酸催化的区别
广义的酸碱催化
需要利用酶的活性中心电荷分布来稳定反应过度态
静电催化
多为过渡金属
金属镁
通常为碱金属和碱土金属
金属激活酶
作为路易斯酸接受电子使氢核基团或氢核分子的亲和性更强
与负电荷的底物相结合，屏蔽负电荷，促进底部在反应中的确正确定向
参与静电催化稳定带有负电荷的过渡态
可通过价态可逆变化作为电子受体或者电子供体参与氧化反应
本身是没结构的一部分
金属离子参与的催化被称为金属催化
路易斯酸主要是指的是能够接受电子的集团
金属催化
需要在催化过程中与底物暂时形成不稳定的中间共价，中间物共价，中间物的形成完全改变了反应路径，新的路径需要活化，能大大降低于没有什么最大的，这有利于克服活化能的能长
星河催化
也就是带正电荷的原子去进攻那些带负电荷的原子
氢电催化
形成中间物的方法
共价催化
底物形便是诱导气合产生的主要效应
底物形变
过渡态的稳定的化学机制
过渡态稳定学说
没得催化机制
酶学
简单可以记为氧转水聚一连位
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