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生物化学结构篇综合版

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大纲/内容

蛋白质

组成

组成单位

氨基酸

特性

旋光性

两性解离

化学反应

酯化

酰氯化

酰胺化

酰化

形成西佛碱

鉴定氨基酸

䒢三酮反应

与氨基酸反应生成紫色产物
‌注：脯与羟脯与他反应颜色为亮黄色

酪氨酸

酚基反应生成橘黄色化合物

色氨酸

侧链吲哚基在温和条件可被N-溴代琥珀酰亚胺氧化

半胱氨酸

Elman试剂可以发
‌生成硫醇-二硫化物交换反应

分离氨基酸

分配层析

利用不同的氨基酸的性质不同，在层析柱的移动速度不同，将他们分离开

电泳

分类

按侧链性质分

疏水（非极性）脂肪族

Gly(G)

Ala(A)

Val(V)

Leu(L)

Ile(I)

Pro(P)

Met(M)

亲水（极性）不带电

Ser(S)

Thr(T)

Cys(C)

Asn(N)

Gln(Q)

芳香族

Phe(F)

Tyr(Y)

Trp(W)色氨酸

带正电（碱性）

Lys(K)

Arg(R)

His(H)

带负电（酸性）

Asp(D)

Glu(E)

呈味氨基酸

Glu, Asp, Phe, Gly, Ala, Tyr

人体是否可合成

必需氨基酸

Met, Lys, Ver, Ile, Phe, Leu, Trp, Thr

半必需氨基酸

Arg, His

非必需氨基酸

稀有氨基酸

甲基化

磷酸化

非蛋白质氨基酸

L-瓜氨酸(Cit)

L-鸟氨酸(Orn)

2-10为寡肽
‌注:有些书上是20个以下为寡肽

特性

旋光性

两性解离

可以发生双缩尿反应

水解反应

10-50个为多肽
‌注：有些书上是没有这个概念的，以书上为准

50个以上为蛋白质

结构

一级结构

仅表示平面上的顺序

注：二硫键也包含在一级结构中

他决定了三级结构

拥有部分双键的性质

存在共振效应

存在顺式和反式

多为反式

极少数为顺式，除了脯可以有更多的顺式存在

肽平面

与肽键相关的6个原子处于同一个平面，这个平面叫肽平面

C-N键的旋转角叫φ

C-C键的旋转角叫ψ

应用

合成相关蛋白质

研究在分子水平上生物进化

二级结构

在排列的基础上增加了空间结构

由主链上的氢键稳定

常见的二级结构

α螺旋

最稳定的结构适合做结构蛋白

以主链进行盘绕

螺旋是自发的

氢键的连接非常有规律

常见的结构

每隔3.6个氨基酸形成一个氢键

每上升一圈，旋转100°，螺距0.54nm，每个氨基上升0.15nm

影响因素

环境会影响α螺旋的稳定

自身自带的R基也可以影响稳定性

脯氨酸可以是结构断裂

甘氨酸可以是结构不稳定

带电性质

α存在偶极性不稳定

通过在N端加入更多带负电荷较多的氨基酸

引入带负电荷的金属中和

与一个α相连

构像

右手

最为常见因为空间位阻小

左手

β折叠

由至少两条肽链构成，每一条肽链几乎完全伸展，成锯齿状

构像

正平行

不稳定，通常需要更多的肽链来稳定

反平行

较稳定

结构

反平行

每一个氨基残基上升0.35nm

正平行

每个氨基残基上升0.325nm

β转角

主链发生180°方向改变

β突起

在已经形成β折叠的肽链中加入一个氨基酸残基，导致方向发生改变

无规则卷曲和环

与功能密切相关

三级结构

在一二级的结构基础上，进一步盘绕，卷曲折叠，形成包括所有原子在内特定结构

组成

模体
‌注：也可称为超二级结构

由多个二级结构连接而成的特殊结构

β-α-β

螺旋-转角-螺旋

罗马折叠

希腊钥匙模型

由模体构成的结构

结构域

有大有小，一般不超过200个氨基酸

蛋白质的数量不同，两到三个普遍

结构域之间的功能是相对独立的

模体与模体之间用肽键连接

由R基的次级键来稳定结构

氢键

疏水键

满足热力学第二定律

离子键

配位键

范德华力

二硫键

四级结构

个别蛋白质存在该结构

命名

寡聚蛋白质

由为数不多的亚基构成的
‌（亚基的肽链组成较少）

多聚蛋白质

由两个至上百个亚基构成的

同多聚

由多个相同的亚基构成

杂多聚

由多个不同的亚基构成

单体蛋白质

仅由一个亚基构成

由亚基之间的次级键稳定

功能

减少表面积来提高蛋白质的稳定性

提高遗传学经济与效率

有利于某些酶的活性的组装

能产生协同效应

减少翻译出错机会

改变一种蛋白质的特异性

利于酶的调控

形成过程

基本规则

一级结构决定三级结构

蛋白质的折叠伴随着自由能的降低

折叠过程由疏水键提供动力

在细胞内同一个蛋白质的折叠也有区别

折叠类型

不折叠，需要时折叠

自发折叠

不自发，要分子伴侣协助

不自发，要分子伴侣创造一个环境

折叠历程

一级

部分折叠变为二级
‌（称为折叠核）

继续聚合成模体

聚合成结构域

聚合为三级

部分可以聚合为四级

不利因素

带有同种电荷肽链形成有规律的结构

将一个带有电荷的基团从水相中移走，却没有与带相反电荷的基团形成盐键

将两个同种电荷的基团强行放在了一起

将一个极性基团从水相中移走，却没有形成氢键

将疏水基团放在水相基团中

将两原子放在一起产生位阻

特殊蛋白

膜蛋白

分类

内在蛋白（整合蛋白）

贯穿膜

外周蛋白

没有完全贯穿

脂锚定蛋白

用共价键连在膜上

天然无规则的蛋白质

完全无折叠

无任何结构（只有一级结构）

带有一些修饰

部分折叠蛋白质

好处

无折叠也可以用

不用结合配体

有较大的分子界面，更容易识别

理化性质

紫外吸收

两性解离

胶体性质（1~160nm）

外层亲水集团形成“水化层”进一步提高了他的溶解性

相同的蛋白质带有相同的电荷，相互排斥防止聚沉

变性后的性质

导致变性的因素

加热

疏水作用力下降，导致变性

强酸强碱

破坏离子键，导致变性

去垢剂

插入蛋白质中，导致变性

尿素

破坏氢键,导致变性

重金属盐

有机溶剂

不同的有机拥挤破坏的次级键不同

理化性质

活性丧失

水溶性下降

更易水解

黏度增加

结晶有变化，难以结晶

应用

可以利用蛋白质之间变性条件不同可以控制变量，来研究蛋白质的功能

蛋白质水解方法

酸水解

不会消旋，为L型

色氨酸会被破坏，天冬酰胺和谷酰胺会脱氨，丝氨酸和苏氨酸部分破坏

碱水解

不破坏色氨酸

几乎所有氨基酸被破坏，并伴有消旋现象

酶水解

内切酶

胰蛋白酶

酶切位点是在肽链Lys、Arg两个残疾羧基端肽键

胰凝乳蛋白酶

酶切位点是在肽链Trp、Tyr、Phe残疾羧基端肽键

胃蛋白酶

外切酶

氨肽酶

从N端开切

羟肽酶A

从C端开切

开端不能有脯

羟肽酶B

只切脯

二硫键的断裂方法

过甲酸氧化

巯基化合物还原

CNBr断裂法

分类

根据与配体结合后效果不同进行分类

与配体结合后结构发生变化

与配体结合后发生化学变化

根据溶解度进行分类

清蛋白

都溶

球蛋白

溶碱或酸，中性盐溶液

谷蛋白

溶碱或酸

醇溶蛋白

溶70%～80%醇溶液，溶碱和酸

组蛋白

溶水，酸

精蛋白

溶酸

硬蛋白

不溶

按照功能与结构分类

类似物

来自不同祖先，结构不同功能相似

同源物

来自同一个祖先，结构相同功能不同

按化学组成分类

简单蛋白质

只由氨基酸构成

结合蛋白质

不仅仅只有氨基酸构成

按照形状

球状蛋白质

纤维蛋白质

膜蛋白

按结构和亲缘关系分类

家族

至少有30%的氨基酸序列是相同的

超家族

最多有30%的氨基酸序列是相同的

栏

有相同的二级结构，相同的排列，但拓扑学连接不同

按功能分类

调节蛋白

运输蛋白

储存蛋白

运动蛋白

结构蛋白

接头蛋白

保护和防御蛋白

毒蛋白

奇异蛋白

蛋白质的功能预测

基于序列途径

如果蛋白A和B是同源物，那么B可能具有类似A的功能

基于结构

如果蛋白A就有某个特性，B也有那么B也可能与A有相关功能

结构与序列比对法

同时取用序列和结构信息

基于模体

如果一组蛋白有功能X，而另一组具有相似的模体Y，而蛋白A有这个模体Y那么这个蛋白的功能可能与这个模体Y有关

基于“连体”的方法

如果A有X功能而B与A相关，那B也可能与X有关

蛋白质的研究方法

大小测定

SDS-PAGE

凝胶过滤法

超速离心法

质谱法

Ip测定

等电聚焦

等电点沉淀

在体内活动研究

免疫荧光技术

免疫电镜

一级结构的测定

间接测定

测定对应DNA

直接测定

纯化蛋白质

拆分肽链

打破二硫键

分析氨基酸种类

末端氨基酸测定

切割肽链为小片段

多次切割不同位点

重叠法

二硫键定位

分离纯化

分离

细胞破碎

机械破碎法

渗透破碎法

反复冻融法

超声波法

酶法

抽提

纯化

初步纯化

等电点沉淀法

盐析

有机溶剂沉淀

进一步纯化

根据分子量不同

透析

超过滤

沉降分析（测定相对分子量）

沉降系数S

密度梯度离心

凝胶过滤层析

根据电荷不同

离子交换层析

电泳

SDS-PAGE

等电聚焦电泳

双向电泳

根据特异性结合

亲和层析

功能

充当生物催化剂

调节其它蛋白质行使特定的功能或者调节基因的表达

参与运动

储存

肌红蛋白Mb

只存在于肌肉组织中在心肌尤为丰富

是第一个获得完整三级结构的蛋白质

组成

由一条肽链组成

共有8段螺旋，螺旋与螺旋之间存在β转角、环、β突起

8段分别为ABCDEFGH

结构

拥有一个疏水袋，血红素就在其中

铁离子（Fe2+）位于卟啉环的中心，与四个氮原子配位形成正方形的平面结构。
铁离子可以与氧分子可逆结合，实现氧气的运输。

Fe2+有六个配位建，其中四个键与N结合第五个与组氨酸结合

疏水袋虽然可以保护Fe2+但Fe2+依旧有可能变成Fe3+因此机体还有一种保护方式：依赖细胞色素b5还原酶（NADPH）或称NADH-高铁血蛋白还原酶，能够利用NADH/NAD+将Fe3+还原成Fe2+

信号传导

免疫

免疫球蛋白

是由浆细胞分泌的糖蛋白，是血清蛋白

特点

特异性

庞大的多样性

结构

可以通过多个抗体结合形成决定族

产生特定毒素

具有一些奇异的功能

结构

α-角蛋白

主要以α螺旋而得名

由多个右手α螺旋向左螺旋形成

其中螺旋中存在半胱氨酸可以形成氢键稳定结构
‌注：烫头的原理就是去破坏二硫键在将二硫键重新接回去

β-角蛋白

富含β折叠而得名

胶原蛋白

主要存在于胞外基质，还有大部分的结缔组织中

由三股螺旋构成

三股的行成

是由三个核糖体同时合成，合成一段后断开
‌注：断开后一级结构被破坏变性后很难恢复

由甘-X-Y基本单位构成

存在稀有氨基酸：4-羟脯氨酸，3-羟脯氨酸，5-羟赖氨酸

细胞产生的4个原胶原分子，以平行交错的形式结合成胶原纤维，但原胶原分子会逐步交联进一步增加强度韧性变差

支架

转运

血红蛋白Hb

Hb与Mb很相似但Mb只有三级结构Hb有四级结构

组成

拥有两个α亚基和两个β亚基

运输氧气的调节能力

正协同效应

齐变模型

波尔效应

利用质子和二氧化碳来控制氧气的释放

有两个途径

在碳酸酐的催化下，红细胞内的CO2发生反应，因为是可逆反应因此CO2的浓度可以调控

CO2可以与Hb的N端氨基可以发生可逆反应

别构效应

质子

CO2

2.3-BPG

由于β亚基与α亚基不同，β亚基之间存在空隙，空隙中有很多的碱性氨基酸，导致空隙中有很多的正电荷

2,3-BPG就更容易进入空隙中

进入空隙后更容易形成T态更容易释放氧气，T态改成R态则可以将2.3-BPG挤出去

Hb在和氧气结合的状态下，NO可以与特定位点的半胱氨酸的巯基结合

一旦释放氧气NO就会立刻解离到外周组织扩张血管有利于氧气进入其他细胞中

镰刀型贫血症

由于Hb的一级结构突变

导致血红蛋白之间形成一个疏水袋，相互连接

形成纤维状不溶物

导致红细胞变形，运输能力下降

糖类

概念

指多羟基醛或多羟基酮以及他们的缩合物和某些衍生物。

含有醛基的糖称为醛糖

含有酮基的称为铜糖

功能

氧化放能产生ATP

储存能量

作为合成其他生物分子的前体和细胞的结构组分

参与细胞之间的分子识别和信号转导

单糖

基本结构

根据单糖的化学结构，丙糖以外的单糖可以看成是由丙糖衍生而来，其中醛糖衍生于甘油醛，酮糖衍生于二羟丙酮

具有手性（除二羟丙酮没有）

大多数是D型与氨基酸刚好相反

存在非对映体和差向异构体

如果一对旋光异构体由一个或一个以上的手性C的构型相反，但并不是呈镜像关系那么就称为非对映异构体

如果一对旋光异构只有一个手性C的构型不同，则称为差向异构体

常见的单糖

葡萄糖

重要的能源，对神经细胞尤为重要

果糖

是天然糖类中最甜的一种

半乳糖

动物体内比较少见，一般存在于脑和神经组织中，因此又称为脑糖

甘油醛

二羟丙酮

性质

物理

无色结晶

溶于水

微溶于乙醇

具有甜味（其中果糖最甜）

化学

成环

醇羟基很容易对醛或酮中的羰基发生亲核攻击，形成半缩醛或半缩酮

葡萄糖的环化主要形成六元环吡喃环

果糖、核糖和脱氧核糖主要形成五元环的呋喃环

一旦单糖由直链转化成环状结构以后，原来的羰基C，将变为一个新的手性中心，从而也具有两种不同的构型·

是羰基不同方向进攻造成的结果

进攻方向在上方则是α异头体

进攻方向在下方则是β异头体

通常将在半缩醛或半缩酮C上形成的异构体称为异头物或异头体而新出现的手性C则称为异头C

变旋

概念

是指一种糖类化合物的两种异头体在水溶液中发生互变，并达到平衡，从而导致旋光度改变的现象

直接原因

环状的异头体会转变成开链的形式从，然后从新成环的过程中结合方向可能发生改变

异构

在碱性条件下，醛糖可以通过烯二醇中间物与2-酮糖实现转变

成脎

所有还原糖都能够和笨肼反应生成糖脎，糖脎的黄色结晶十分有用，可以用来鉴定还原糖，可以利用熔点区分不同的糖

成苷

在一定条件下，糖类分子中的半醛糖或半缩酮羟基，可以与带有羟基或氨基的化合物发生反应经脱水生成的缩醛类或缩酮类化合物就是糖苷键

α-半缩醛和半缩酮羟基形成的糖苷键称为α糖苷键

以β半缩醛则是β糖苷键自然界中常见的是β糖苷键

糖苷键

一般不怕碱

酸性条件易水解

性质发生改变

无法发生开环

无变旋现象

无法成脎

成色反应

Molisch反应

反应生成紫色红环

用来辨别糖类和非糖类

Seliwanoff反应

生成朱红色物质

酮糖为鲜红色，醛糖为淡红色

用来区分酮糖和醛糖

间苯三酚反应

与戊糖生成朱红色物质，与其他单糖生成黄色物质

用来区分戊糖和其他单糖

寡糖

概念

也称为低聚糖，由2~10个单糖脱水缩合并以糖苷键相连

结构

异头C的半缩醛羟基以游离形式存在的还原端，异头C参与形成糖苷键的一端为非还原端

二糖

最简单的寡糖其中一个单糖单位的连接C总是C1，而另外一个位置是可变的

分类

根据能否被弱氧化剂氧化的性质，二糖可以分为

还原性

由一分子单糖的半缩醛羟基与另一个分子单糖的醇羟基缩合而成

存在游离的半缩醛羟基，因此能够被氧化，并且具有变旋现象

非还原性

由两分子单糖用半缩醛或半缩酮羟基脱水形成

具有旋光性

无法变旋

无法成脎

功能

植物动物休眠降低水分的流失

作为昆虫的血糖

作为一些动物血液代谢的一部分

多糖

概念

有多个单糖通过糖苷键连接形成的糖类

分类

成分

由相同的单糖组成的多糖称为同多糖

由不同的单糖组成的多糖称为杂多糖

功能

储能多糖

生物之说以不以单糖作为储存能量的方式是因为多糖可以降低大量单糖导致细胞内的渗透压过高

结构多糖

性质

多糖的机械强度与溶解度有关

与蛋白相比

不同

多糖的相对分子质量不是一个定值，无法测定

相同

都含有两个不对称的末端

与单糖相比

不存在变旋

无还原性，虽然有还原端

无甜味

常见的多糖

淀粉

单位

D-葡萄糖

连接方式

α-1,4（主链）

α-1,6

与碘反应

直链蓝色

支链紫红色

构象

螺旋

糖原

单位

D-葡萄糖

连接方式

α-1,4（主链）

α-1,6

与碘反应

紫红色

与脂肪相比糖原是一个短期储能的物质，这是因为糖原的代谢速度太快

分类

肝糖原

主要存在形式

肌糖原

只为肌细胞储存能量

肾糖原

占比有限

纤维素

单位

D-葡萄糖

连接方式

β-1,4

构象

锯齿状（β折叠）

无分支

结构

每个纤维素之间存在氢键，纤维素内部也在氢键

糖缀合物

概念

是指糖类与非糖物质以共价键相连的复合物

常见糖缀合物

糖蛋白

以蛋白质为结构核心，糖为辅助

一般为分泌蛋白，和细胞膜蛋白

蛋白聚糖

以糖为核心，蛋白质为辅助

功能

调节分泌蛋白的活性

形成带电的凝胶，限制某些物质的通过

与某些生长因子结合，调节他们的活性

在细胞表面作为辅助受体

肽聚糖

是细菌细胞壁的主要成分

主要由N-乙酰葡糖胺（NAG）、N-乙酰胞壁酸(NAM)、以及短肽形成

糖脂和脂多糖

糖脂常见于细胞的生物膜上

脂多糖是革兰阴性细菌细胞外膜的一种成分

连接方式

O型糖肽键

产生来源

若是真核细胞，则由高尔基体引入

是由寡糖链还原端α-N-乙酰氨基半乳糖胺残基的半缩醛羟基与多肽链Ser/Thr缩合而成

N型糖肽键

产生来源

若是真核细胞，则由内质网引入

是由寡糖链还原端β-N-乙酰氨基葡糖胺残基与多肽链Asn的酰胺基缩合而成

脂质与生物膜

概念

以化学结构分类

简单脂

特指游离的脂肪酸（FFA）和游离的脂肪酸和醇形成的酯

常见的简单脂

脂肪

蜡

FFA

按照碳原子数目可分为

奇数脂肪酸

偶数脂肪酸

天然的大多都是偶数脂肪酸

按照不饱和度可分为

不饱和脂肪酸

按照双键的数目又可以分为

单不饱和脂肪酸

多不饱和脂肪酸

天然不饱和脂肪酸一般为顺式，细菌中有反式脂肪酸

顺式的不饱和脂肪酸有利于维持膜的流动性

饱和脂肪酸

按照营养价值

必须脂肪酸

非必需脂肪酸

蜡

特点

高度不溶于水

复合脂

除含有脂酰基和醇基团以外，还有一些非脂成分

按照非脂成分不同可分为

磷脂

甘油磷脂

磷脂酰胆碱（PC）

磷脂酰丝氨酸(PS)

磷脂酰肌醇(PI)

磷脂酰甘油(CL)

鞘磷脂

与甘油磷脂十分相似，也是两性分子只是鞘氨醇代替了甘油

除了在生物膜上的成分较高，在神经细胞上含量也很高

糖脂

是糖类通过他的半缩醛羟基与脂质以糖苷键连接而成的糖缀合物

鞘糖脂

中性鞘糖脂

中性

酸性鞘糖脂

带电荷

甘油糖脂

异戊二烯类脂

主要衍生物

萜

是由异戊二烯单位连接而成

根据异戊二烯数目可分为

单萜

倍半萜

双萜

三萜

四萜

多萜

多个异戊二烯

脂类维生素

D、A、K、E

类固醇

核心结构

由3个六元环和一个五元环融合而成的环戊烷多氢废

最常见的类固醇

胆固醇

特点

疏水性更强，但还是两性脂

功能

调节膜的流动性

作为许多活性物质的前体

麦角固醇

可在动物消化后，经转运在皮下受紫外线的照射，转化为维生素D2的前体

是生物体内一类重要的有机分子

分类

功能（脂质）

储存能量

效率高于糖，1g脂肪能够释放38kj的能量大约是糖和蛋白质的两倍

主要以脂滴的方式储存

对细胞渗透压没有影响

但是不溶于水，因此不能快速降解

必须有y氧状态下才可以进行

保持体温

保护内脏

储存水

防水（蜡）

鞘糖脂

参与细胞之间的通讯

成为一些细菌毒素或病毒的受体

成分

两性脂类

蛋白质

组成

膜脂

磷脂

含量最高

糖脂

胆固醇

主要存在与动物质膜，以及除了线粒体以外的膜上

膜蛋白

外在蛋白

通过离子键或氢键与膜表面的亲水头，或者与膜内在蛋白（整合蛋白）结合，有的则是一个疏水小环插入到膜内

利用高盐或高PH值就可以将它们从膜上出去

整合蛋白

结合非常紧密

只有使用对膜具有破坏性的试剂，如去污剂（SDS）可以分离下来

脂锚定蛋白

通过N端Gly残基的氨基与脂肪酸的羧基形成酰胺键，然后通过疏水的脂酰基与膜脂疏水核心的结合而锚定在细胞膜上

通过Cys的巯基或Ser/Thr的羟基与脂肪酸的羧基缩合，形成硫脂建或酯建，与脂酰基与膜脂的疏水核心结合

与硫醚键相连

C端的氨基酸残基与磷酸化的乙醇胺相连，后者又与膜上糖基化的磷脂肌醇共价相连，这种连接方式为（GPI）

功能

充当一种选择性透过屏障

将真核细胞内的细胞器分离开来

参与物质转运、能量转换、神经传导和信号传导

结构

脂双层结构

生物膜结构模型

流动镶嵌模型

以磷酸二酯层作为骨架

膜上镶嵌了蛋白质

他们之间发生着相对运动

特点

不对称性

流动性

相变与分相

生物膜从固态转变为液态的过程称为相变

固体转变为结晶态称为分相

激素及受体介导的信号转导

定义

是一类非营养的、微量就能起作用的、在细胞间传递化学物质

种类

以作用位点分类

内分泌激素

这类激素离靶细胞较远，大多数激素都是这类

神经内分泌激素

这类激素也与靶细胞较远，但是他是由神经细胞特化产生的激素，因此也称为为神经激素

旁分泌激素

只作用于邻近的细胞，作用时间短

自分泌激素

分泌的激素作用于原来的细胞，

内部分泌激素

不需要分泌到细胞外，直接在分泌的细胞中发挥作用

以化学本质分类

肽类激素或蛋白质激素

种类最多

最少有三个氨基酸

固醇类激素

均衍生与胆固醇

氨基酸衍生物生物激素

衍生与特定的氨基酸常见的有：Tyr,Trp

脂肪酸衍生物生物激素

衍生与脂肪酸

按照溶解性进行分类

水溶性激素

脂溶性激素

产生机理

形成带有特殊结构和信号肽的结构，进行剪切，形成有功能的激素

利用光面内质网上的酶

固醇类激素一般在光面内质网上合成极少数在线粒体

通过侧链修饰合成

氨基酸类衍生物主要是通过，氨基酸的侧链修饰而成

花生四烯酸在特定的酶催化下形成

分泌方式

内部分泌

自给自足

自分泌

通常会吧，激素分泌到外面又把激素作用回来

旁分泌

将激素分泌到邻边的细胞上，通过局部循环的方式

内分泌

将激素分泌到，较远的靶细胞上，通过全身循环

神经内分泌

与内分泌差不多，只是将分泌细胞换成了特化的神经细胞

分泌与调节

植物激素与动物激素的区别

植物激素仅仅是一些抑制生长或刺激生长的小分子物质，不是内环境稳定的调节物

植物激素不是由专门的特异性内分泌腺分泌，几乎所有的植物细胞都可以产生植物激素激素

植物激素无法涉及到太远的细胞

激素的有效浓度

产量

转运速率

半衰期

分泌方式

稳定持续释放

短促爆发式

神经点位

血浆和细胞外液的化学变化

其他激素的作用

调节方式

负反馈通路

长反馈环路

短反馈环路

超短反馈环路

性质

特异性

指的是一种激素只能作用于一种或一类细胞的现象

这一现象与细胞的受体有关

能够识别源自细胞外的各种信号受体

配体与受体结合后，可以诱导受体的构像发生变化，通过这种变化将信息传递下去

特性

与配体的高度专一

与配体结合的可逆性

与配体结合的高度亲和性

与配体结合的饱和性

与配体结合产生强大的生物学效应

激素在作用的过程中存在一种级联放大效应

分类

以他们在细胞中的位置进行分类

细胞膜受体

G蛋白偶联受体

拥有7次跨膜结构，与G蛋白紧密相连

离子通道受体

电子门控通道

第二信使门控通道

配体门控通道

内配体门控通道

外配体门控通道

压力门控通道

酶受体

配体（激素）相当于酶的别构激活剂

无酶活性但直接与细胞质内络氨酸蛋白激酶相联系的受体

细胞内受体

细胞质受体

细胞核受体

结构模型

元件

与激素结合的部位

负责与DNA上特殊的碱基序列结合,该元件成为激素应答元件HRE，该元件上一般有锌指结构

能与受体结合形成法二聚体的部位

负责激活或抑制基因的表达

如果是细胞质受体，则还有第五个活性部位，一个跟复杂的调节有免疫亲和蛋白IP的参加

第二信使

通常情况水溶性的激素无法进入细胞内，这使得如果水溶性激素想要将信息传入细胞内就必须用其他信号将信息传递进细胞内

常见的第二信使

cAMP

cGMP

1,4,5-三磷酸肌醇

二酰甘油DAG

反应有快有慢

快反应

一般作用与蛋白质

慢反应

一般作用于DNA

高效性

脱敏性

一种激素长时间接触后，靶细胞倾向于降低反应性，这种现象叫做脱敏

一般是因为受体数目下调或者共价修饰

时效性

每当细胞的一条信号通路开启时，该通路上被激活的成分可以作为该通路的抑制剂，只是抑制剂滞后于激活剂一段时间后便会关闭通路

作用机制

基本机制

激素的合成和分泌

将激素转运至靶细胞

激素与靶细胞膜

靶细胞内的通路被激活

产生生物学效应

信号终止

脂溶性激素的作用机制

HAT：组蛋白乙酰转移酶

水溶性激素的作用机制

G蛋白偶联受体系统

G蛋白

异源三聚体G蛋白

有γ，α，β三个亚基组成

和味觉素

能够分别刺激和抑制腺苷酸环化酶AC的活性

能够激活磷脂酶CPLC的活性

能够激活一种专门水解cGMP的磷酸二酯酶的活性

也能够刺激AC的活性

味觉素比较复杂，这取决于什么味道

小G蛋白

一般只由一条肽链组成，在结构上与三聚体G蛋白α亚基相似

常见类型

Ras蛋白

参与许多生长因子的信号传导

Ran蛋白

帮助蛋白质进出细胞核

Rab蛋白

参与真核细胞内的小泡定向和融合

ARF

参与形成小泡外被体

Rho

调节肌动蛋白细胞骨架

基本原理

异源三聚体G蛋白与GDP结合时，α亚基和β、γ亚基结合在一起，没有活性，一旦GTP取代了GDP，α亚基就会与β、γ亚基解离，随后激活效应器

GTP一旦水解G蛋白就失去活性，水解原理是因为水分子亲和进攻末端的磷酸基团，的第二个转换结构结构域中有一个Gln残基有助于拉进亲和进攻的水分子，使其靠近GTP酶

基本形式

与GDP结合的无活性形式

与GTP结合的活性形式

重要的辅助蛋白

鸟苷酸交换因子GEF

促进GDP/GTP交换

GPCR是一种特殊的GEF，是细胞内最常见的受体

GTP酶激活蛋白GAP

促进GTP水解

是小G蛋白激活GTP酶活性必需的，异源则不是

与或蛋白偶联的腺苷酸环化酶系统

以肾上腺素为例：
蛋白激酶APKA，一种受cAMP直接激活的蛋白激酶

PKA

两种调节方式

快反应

直接调节许多蛋白质或酶的活性而产生“快反应”

慢反应

可以通过一种特殊的转录因子来调节特定的基因表达，产生“慢反应”

蛋白偶联的磷酸肌醇系统

以促性腺激素释放激素GnRH为例：
磷脂酶CPLC,能够水解

蛋白激酶CPKC

可以进一步氧化成这些肌醇也可以充当信使分子

钙调蛋白CaM

与四个结合后酸性基团就会暴露出来，与碱性基团的蛋白结合激活一段时间或永久

酶受体系统

受体鸟苷酸环化酶系统

受体具有潜在的鸟苷酸环化酶GC活性，不需要G蛋白，以cGMP为信使

受体络氨酸蛋白激酶系统PTK

在细胞生长和分裂中极为重要

特征

发挥作用除了激素除了胰岛素以外还有很多生长因子

具有潜在络氨酸蛋白激酶的活性

受体具有高度保守的结构，一般分成三功能区

配体结合区

跨膜区

胞内络氨酸激酶区

一般会激活特定基因的表达

络氨酸残基的脱磷酸化由专门的蛋白质络氨酸磷酸酶PTP

与细胞癌变有密切关系

以胰岛素为例（细胞质基质）

细胞核

气体激素作用机制

NO系统`

是最强劲的血管疏松剂

反应效果极强

可以在神经系统中作为神经递质

但是与其他神经递质不同的是他是气体小分子，因此可以自由进出细胞，这使得他可以作用领近的神经元，甚至一些没有突触联系的神经元

具有极短的半衰期因此不能大范围作用，不需要重吸收和酶解

在体内，NO由一氧化氮合酶NOS催化产生，前体是L-Arg

信号终止

HR解离

激素停止分泌，其浓度的下降可以导致HR的解离，而HR一旦解离，受体就恢复到非活性的构想状态。而解离下来的激素要么被代谢要么重吸收

受体脱敏

不同的受体这个过程会有所不同

磷酸化修饰

可以抑制活性

减少膜上的受体数量

第二信使的降解或去除

cAMP和cGMP可以用他们的磷酸二酯酶A-PDE/G-PDE分解成5'-AMP和5'-GMP

可以分解成和肌醇

肌醇可以重新合成PI，PI又可以合成

DG则可以通过脂循环重新转变为磷脂，或者进一步水解成甘油和脂肪酸

可以被重新泵入内质网腔，这使那些依赖于激活的蛋白质和酶恢复到原来的无活性状态

G蛋白的自我灭活

这是由G蛋白本身具有的GTP酶活性来完成的，本身G蛋白自身的酶活性并不高，这样可以保证G蛋白的功能可以正常进行。

但是许多G蛋白的GTP酶活性可以被GAP激活，GAP可以增强GTP酶的活性，加快G蛋白的灭活

蛋白质的去磷酸化

常见的磷酸化

PKA、PKC、PKG、PKB、依赖CaM的蛋白激酶和RTK

PPP可以让蛋白质回到去磷酸化状态

信号整合

信号传导之间的联系

整合机制

第一种

第二种

定量

化学分析法

生物活性分析法

放射免疫测定法PIA

具有极高的特异性和灵敏度

酶学

酶的化学本质

主要是蛋白质，少数是RNA

酶的功能

控制反应的开始与结束

调节反应的速率

优化特殊条件下的反应

酶的化学组成分类

单纯酶

缀合酶

辅因子

不仅拥有氨基酸，还有拥有非氨基酸的部分

辅酶

辅基

金属离子

煤的自身结构分类

单体美

只有一条钛链，绝大多数水解酶

寡聚美

两个以上的压机与次级键结合多数为调节酶

多酶复合物

两个以上功能相关的酶嵌合而成常见的有丙酮酸脱氢酶系

酶的分类与命名

氧化还原酶

转移酶

水解酶

聚合酶

E构酶

连接没

转位没

酶的催化性质

高效性

与无机催化剂相比，速率一般要高十的六次方到十的12次方

酶只有活性中心才能与底物结合产生催化效应

活性中心

组成

结合集团

作为结合集团

催化集团

多为亲水集团

特征

活性中心是一个三维实体，是由一级结构上并不相邻的氨基酸组合而成

活性中心的面积占比很小一般只有百分之1到2%

活性中心一般是酶上的一个间隙裂缝或者缺口

这样是为了能够降低酶催化活性受到溶剂的影响防止副反应的发生

既有疏水氨基酸，也有亲水氨基酸

与底物结合为多重次级键。例如，氢键疏水键离子键范德华力等

酶的专一性往往与活性中心的结构特异性有关

专一性

绝对专一

酶只能催化一个特定反应对底物有非常苛刻的要求只要不是同一个，就不能发生反应

相对专一

酶只针对某一个特定的化学键或者特定的基团进行反应只要拥有这些特定的成分依旧可以发生反应

立体专一性

旋光立体异构

底物存在有守信的情况但酶只能反映某一个特定的守信

几何异构

底物可以化学成分不同，但是立体结构必须是与之前的底物一致，才能够反应

意义

可以利用酶来寻找只有一种手性的物质

对专一性的解释

锁与钥匙模型

要求反应物必须与酶活性中心的结构完全一致才能够发生反应

诱导契合模型

在底物与酶活性中心结合开始时酶的活性中心的结构并不与底物的结构相同但当底物接触到货运中心后，可以引导煤的货运中心的构象发生变化使他能够完全贴合我们的底物完成催化反应

三点附着反应是通过没位点上的特定的位点顺序进行识别的如果该酶的构象或者立体结构不满足在酶上特定位置的顺序So无法完成反应

反应条件温和

受到调控

许多酶的活性还需要辅因子的存在

酶动力学

影响酶促反应的因素

外因

温度

酶无法承受太高的温度而低温一般不会失活，只有极少数才会失活

PH值

不仅对稳定性有影响，还对其活性有影响

通过影响解离程度，从而影响酶的活性

离子强度

可以通过PH值通影响酶的活性

还可以通过金属离子甚至是非金属离子作为一些辅因子也会影响它的活性

酶的抑制剂

内因

在不缺乏底物的情况下，只要酶的浓度越高，那么反应速度就越快

底物浓度对酶反应速率的影响

体物与酶的反应速率会呈现双曲线图形，最终会达到最大速率

米氏动力学分为两种方法

稳态近似法

快速平衡法

米是方程的成立条件

反应速率必须初速率，只有此时反应速率与浓度成正比关系

没得底物处于平衡状态如果是快速平衡法则会去掉反应物的平衡

鬼米是方程中的字符解读

主要是与底物与酶的亲和力有关当该值越大时，也就意味着这个亲和力就越低，反之越小时则会越大

他还可以帮助我们判断一个可逆反应进行的方向哪个方向的亲和力越强？那么反应的速率就应该比另一个方向要更快一点

Vmax

是酶的一种特征，常数在现实当中，没不可能达到该值如果酶的浓度发生改变，那么它的vmax也会发生改变因此，we max只有在酶的浓度一定的条件下，才能是一个定值

Kcat

主要来表示反应的快慢Take out越大，反应就越快，take out越小，反应就越慢

Kcat/Km

它显示了有足量酶的存在下，酶和底物到底能做什么？还能够比较他们之间的催化效率进而从进化角度上来，显示酶的一种完美程度

其表现意义

他表现了一个表观二级速率常数

他可以表示，一个酶的催化效率或者完美程度以及哪一个底物是最佳底物

可以反映在底物浓度较低的情况下，一个酶的催化表现

其上限是由酶与底物扩散到一起的限制因素引起的

米是方程的双重性

有点不好写，所以自己翻书不翻死妈

米是方程的图形线性转换

公式不好写，自己翻跟上面一样

米氏酶抑制剂作用的动力学

可逆性抑制剂

竞争性抑制剂

有一些竞争抑制剂长得很像底物，可以与底物去抢夺活性中心并不参加反应降低酶的反应速率

有一些是与别有中心结合，使得没在酶的活性中心无法得到催化

用米式方程表达其特性

在原有的基础上km增大了但是vm没有发生变化

非竞争性抑制剂

同样是进入别国中心，但是它可以阻挡底物与活性中心结合，导致活性降低

用米式方程表达其特性

典型的非竞争性抑制剂，不影响酶与底物的亲和力，就不会改变酶的km

但实际上，这样的非竞争抑制剂是比较少的更多会导致亲和力下降km升高这些抑制剂被称作混合型抑制剂

不论是典型还是混合型，都必定会使得Vmax下降我们这个

反竞争性抑制剂

只能与酶与底物的复合物结合使其不能转变为产物

用米氏方程表达其特性

它能让vmax和km双双下降

不可逆性抑制剂

基团特异性抑制剂

他会特异性识别特定的基团并且修饰该集团使得煤的结构改变活性不可逆的生活

用米氏方程表达其特性

V max会下降km不变

底物类似物抑制剂

利用自己的一部分形似底物而欺骗活性中心一旦进入货运中心，则会与活性中心上的基团进行不可逆的修饰，导致酶不可逆的失活

过度太类似物抑制剂

与过渡态拥有极高的相似度一旦结合，几乎不会脱落因此没受到了不可逆性的抑制

自杀型抑制剂

它与底物也长得非常相似但是他一旦进入活性中心就会被火影重心催化成为产物而它的产物可以与活性中心进行不可逆的结合，导致酶的不可逆的失活该抑制剂也被称为card抑制剂

特征

如果没有与梅结合，就无法产生对应的作用

与没反应的速度要快过没解离他的速度

多地物反应动力学

上面的特殊术语不好写，自己翻不翻死妈

动力学反应机制

序列机制

也就是挨个挨个反应

乒乓机制

指的是把煤放在中间，两边都可以有煤气碰它，实在不理解的话，还是翻书

别构酶动力学

性质

动力学曲线一般为s型

并不是所有的比格梅反应物浓度作图都是s型

多底物酶可能对某一种出现协同性，对另一种就无协同性了

某些别构酶对底物的表现是负其同性因此也很难使用s形图线

具有别构中心和别构效应物

别克中心是底物以外的分子结合的位点

其中，其激活酶活性的物质呢，被称为别构激活剂

别构抑制剂

在高水平的激活剂存在下，s形曲线为转化平双曲线，由此可以看出，别构抑制剂能够增强酶对底物的正斜同性，而激活剂则会削弱酶对底物的正斜同性

别个没的调节能力

可以通过改变酶与底物的亲和性g km来调节酶的活性

子主题

对竞争性制剂的作用表现出双向应答

在高浓度下竞争性抑制剂有会表现出抑制的能力

而在低浓度下，他所表现的正协同能力，使他能够促进别构酶的亲和能力，从而达到提升速率的效果

温和变性可导致别构效应的丧失

三维构象对酶的别构性质同样重要，并且别构性质对变性剂的作用似乎更为敏感

通常是寡聚酶

同源寡聚酶

拥有相同的亚基组成

一元寡聚酶

拥有不同的亚基组成

别构机制

S形曲线和Hill方程）因为是公式，所以我这边不写，但是你必须看书

没得催化机制

没了催化机制的研究方法

测定它的一级结构，去找出它特定的氨基酸推测这个保守性氨基酸残基的功能

确定酶的三维结构一级结构决定三级结构，三级结构在一定程度上与它的功能直接相连但要找到酶的三级结构并非易事

定点突变法通过基因的方法，将其基因发生特定的改变如果这个突变对它的功能造成了极大的影响，那么我们就有理由证明这个蛋白质与酶的功能息息相关

可以通过动力学分析来确定它的反应的快慢阶段还可来研究解决状态和反应速率之间的关系，来推断出哪些氨基酸残疾与催化有关

化学修饰不仅可以用来改变酶的性能，而且可以用来研究酶的机制

举一个例子我们可以用抑制剂来测定它的相关机制

第一步，加精神性抑制剂

第二步，加入与鸿运中心集团反应的反应物

第三步，去掉抑制剂

第四步，加入有同位素标记的抑制剂

咱们还可以通过计算机模拟的方法去模拟该酶最有可能的三阶结构，从而确定他的酶的催化机制

过渡态稳定学说

那活化能越低，一般来说，过渡态的分子数量就越多只有达到了固态这个反应，才能够继续完成因此，拥有更多的过渡态，那么它的反应速率就越快

固态稳定学术的证明

当没有酶存在的时候底物需要吸收能量，从原始的状态转化为过渡态，最后变成产物需要有一个很大的活化能跨度

那么我们假设有两种情况第一种情况，煤的呼应中心刚好能与我们的底物的过渡态互补第二种情况则是与底物本身互补

第二种情况，因为底物一旦进入活性中心，而它的活性中心又与它底物刚好契合，这使得我们的底物能够更加的稳定，那么也就意味着说他想要变成我们的过渡态，就需要更高的能量，这对我们的反应是不利的

第一种情况，如果没得顾着他互补，那么当没进入活性中心时，只有在变成固态的时候，才能够更加稳定，因此他会去诱导我们的底物，从底物的状态变成我们的过渡态因而，消耗更少的能量

其次，还可以通过过渡态的结构设计出来的过渡态类似物作为酶的不可逆性制剂，发现奇异的效果要比其竞争性制剂的要强的多只要没会经历过渡态，那么我们的人工涉及的固态类素就能与它紧密结合

咱们还可以通过利用抗原或作为抗体的存在去检验是否会存在抗体拥有与酶相同的催化功能的能力

过渡态的稳定的化学机制

指的是两个以上的底物，同时结合在一个货运中心，他们相互靠近且邻近，并采取正确的空间取向及定向，由此提高底物的有效浓度，将分子间的反应转化为近似分子内的反应

简而言之，也就是说，当两种或两种以上底物进入之后，他们必须以正确的形态进入到煤的火焰中心，而这刚好正确的形态刚好有利于他们两个进行结合

广义的酸碱催化

概念

指的是煤的鸿运中心。催化集团作为质子也是酸或者是受体碱参与催化这种机制，几乎参与所有的煤催化

与特定的酸催化的区别

广义必须是酸碱酸性或碱性的基团的催化，而特定的酸碱则是指的特质的氢或者氢氧根的反应

缓冲乐对广义酸碱催化来说影响并不大

静电催化

概念

需要利用酶的活性中心电荷分布来稳定反应过度态

金属催化

金属镁

多为过渡金属

金属激活酶

通常为碱金属和碱土金属

金属离子参与的催化被称为金属催化

作为路易斯酸接受电子使氢核基团或氢核分子的亲和性更强

与负电荷的底物相结合，屏蔽负电荷，促进底部在反应中的确正确定向

参与静电催化稳定带有负电荷的过渡态

可通过价态可逆变化作为电子受体或者电子供体参与氧化反应

本身是没结构的一部分

共价催化

概念

需要在催化过程中与底物暂时形成不稳定的中间共价，中间物共价，中间物的形成完全改变了反应路径，新的路径需要活化，能大大降低于没有什么最大的，这有利于克服活化能的能长

形成中间物的方法

星河催化

氢电催化

也就是带正电荷的原子去进攻那些带负电荷的原子

底物形变

概念

底物形便是诱导气合产生的主要效应

几种常见酶的结构与功能

蛋白酶

概念

蛋白酶是催化肽键水解的一类酶的总称

分类

丝氨酸蛋白酶

属于丝氨酸蛋白酶的成员，有一蛋白酶以凝乳蛋白酶弹性蛋白酶等等

催化机制

属于共价催化和广义酸碱催化的混合体

球基蛋白酶

属于植物的蛋白有木瓜蛋白酶和菠萝蛋白酶其他的还有钙蛋白酶，梭菌蛋白酶等等还有一个较为特殊，叫做光天蛋白酶，是参与细胞凋亡的主要蛋白

天东酰胺蛋白酶

与金属蛋白酶相同，都会有一次亲和进攻，并且进攻的亲和试剂都是水分子，所以他没有共价催化

金属蛋白酶

与天冬酰胺蛋白酶不同的是，金属蛋白酶的活性，它是绝对需要金属离子的

溶菌酶

溶菌酶并不能直接杀死细菌，它可以通过破坏细菌的细胞壁上的一种双糖单位的一种弹杆键，使得细菌的细胞壁瓦解，导致细菌的渗透压不平衡，最后裂解死亡

没神

磷酸丙糖异构酶是世界上所公认的酶神

他的k卡比km的值达到了最大

维生素与辅酶

概念

是维持生命体正常生命活动必不可少的一类小分子有机化合物

以溶解方式进行分类

水溶性维生素

维生素B族

维生素B1

基本的化学结构

它的结构主要是以名为刘安素的结构存在，大家如果不懂刘安素的话，可以去网上去查

硫氨素上含有硫这种强吸附电子元素，容易可以将它附近的碳脱去氢，使它带负电具有更强大的亲和能力

关联结构

当维生素B1被小肠吸收后，会在细胞内受激酶催化的作用，将硫氨素变为硫氨素焦磷酸硫氨素焦磷酸是体内催化阿尔法酮酸氧化脱氢的酶的辅酶，也是物糖途径中转酮酶的辅酶

作用

作为丙酮酸和阿尔法同物二酸的氧化脱氢以及磷酸物糖途径的辅酶一旦维生素B1缺乏，就会导致糖的氧化过程受阻碍而我们的神经的主要能量来源就是糖的氧化因此，当糖的氧化四物组时，就会出现有关神经有关的一些症状

他还有抑制乙酰胆碱酯酶的作用当你缺乏时，则会导致乙酰胆碱酯酶的活性将增强，因此乙酰胆碱酯酶的水解将会加速神经的传导，就会受到影响，就可能会导致交感神经出现一定的问题，比如胃肠道蠕动缓慢，消化液分泌减少，食欲不振和消化不良的症状

维生素B2

基本结构

是由核糖醇与782甲基异咯嗪集合而成氧化型的维生素B2呈黄色，因而又被名为核黄素其结构上的但一与但五可以加氢和脱氢这一特点呢？与核黄素的主要功能生理功能直接相关

关联结构

核黄素在体内经磷酸化作用之后，可转变为黄素单核甘酸和黄素腺飘02核甘酸这个人有兴趣的话可以去看一下书，书上应该是有结构的这个结构在体内作为各种黄酶或者黄素蛋白的腹肌，参与生物氧化

作用

当比尔缺乏时，主要症状为口角炎，舌炎，阴囊炎，皮疹及角膜血管增生和巩膜充血等。婴儿缺乏时，还会出现生长迟缓的情况

主要补给来源

牛奶乳制品，肉类，叶绿素，菜谷物等

维生素B3

基本结构

维生素B3又名为维生素pp包括了烟酸和烟酰胺两者均为比定衍生物他们两个可以在体内进行相互转变与f mn n他们也同样具有可逆的加氢和脱氢的特性这使得他们这两种辅媒也可以参与生物的氧化

关联结构

辅酶一

功能

作为许多脱氢酶的辅酶

细菌的DNA连接酶

真核细胞内依赖于辅酶一去乙酰酶

催化发生adp核糖基化修饰的adp核糖基转移酶

主要补给来源

烟酸在人体内可以从色氨酸代谢产生，但是色氨酸转变成烟酸的产量有限，因此呢，我们还要需要从食品中获取正常的营养条件下，一般很少出现缺乏维生素的情况

功能

当我们的维生素B3缺乏时，就会出现赖皮病，因此维生素B3也被称为抗赖皮维生素从而得名的PP

维生素B5

基本结构

维生素B5又可以称为泛酸，是由阿尔法伽马二枪贝塔贝塔二甲基丁酸与Beta丙氨酸通过酰胺键缩合而成的一种酸性物质，因为它广泛的存在动植物中因此被称为泛酸如果大家看不懂这个结构的话，没有关系，可以去翻书，或者是去搜

值得注意的是，泛酸的结构中没有杂环并且他也是维生素B族，唯一一个没有氮杂环的一个维生素

关联结构

泛酸在体内与球基乙胺，焦磷酸以及三撇AMP磷酸结合成为辅酶

维生素B6

基本结构

维生素B六包括了比多醇，比多醛和比多安这三个形式这三个形式共称为比多数这三个之间在体内可以进行转化

关联结构

维生素B6在细胞内的激酶催化下，可与作用转变为相应的磷酸酯。其中，作为辅酶的主要是磷酸比多醛和磷酸比端他们可以在体内参与氨基酸的转氨消旋和某一些氨基酸的脱腔半胱氨酸的脱球机作用

功能

维生素B6主要影响了氨基酸的代谢

主要补给来源

维生素B6在动植物中的分布极其广，并且人体的肠道细菌还能够合成，它因此想要出现维生素B6的缺乏情况，一般是很少见的，但是如果缺乏，如可以引发心赖皮病一样的皮炎

维生素B7

基本结构

维生素B7又名为维生素h，也可以叫做生物素，它带有物糖侧链的塞分与尿素并合成的一种结构

功能

在生物体内，生物素作为多种说话没的辅基参与二氧化碳的固定通过物酸测量与枪化酶的一个额络氨酸残基上的epsilon氨基结合，形成一个新安检因为我这边是语音翻译，因此会有些字出现的音是有点一致，但是字不相同，如果大家不理解的话，可以去搜索下，毕竟是测试版后期我会进行一定的改进

主要补给来源

生物素在动物组织中广泛存在，其中肠道细菌也能够合成，因此很少发生缺乏生物素的情况，但是对于一些长期吃生鸡蛋的人，就会容易导致生物素的缺乏，这是因为鸡蛋清中有一种抗生物素蛋白的亲和素，他的亲和能力非常非常高，大家有兴趣的话可以去搜索一下关于生物素的一个亲和能力

维生素B9

基本结构

维生素B9又名为叶酸，是由蝶酸和谷氨酸缩合构成因为在植物滤液中含量非常的丰富，因此被附名为叶酸

但要注意的是，在植物的体内，叶酸主要是寡聚谷，氨叶酸，也就是说它的谷氨酸的数量一般只有2到6个，但是我们的小肠想要吸收掉叶酸，那就必须将寡聚谷氨酸叶酸进行一个分解，直到分解到只有一个谷氨酸才能够被小肠吸收

关联结构叶酸在细胞内的辅酶形式为56784氢叶酸，其作用是参与体内的一碳单位的转移

功能

叶酸与细胞的分类性相关，因此缺少叶酸的人通常会出现明显的细胞增大的情况比如幼红细胞因为分裂速率明显下降导致分裂障碍引起的体积增大，被称为巨幼红细胞

主要补给来源

在植物的绿叶中，当然存在肠道的细菌也能够合成叶酸，所以他一般不缺乏，但是当如果出现吸收不良代谢失常时，或者长期服用抗生素，导致体内的肠道细菌减少，有可能会出现缺乏叶酸的情况

维生素B12

基本结构

，维生素B12含有复杂的类似于普林环和枯林环结构可谓是自然界中最复杂的复音子，因其分子中含有金属原子和和若干酰氨基，故称为固安素这里我会明确的指出这种错误你们可以去搜索相关b 12的结构毕竟文字是无法代表他的图画的

关联结构

甲基谷氨素参与体内转甲基反应和叶酸代谢这里有一定的字错，可以去搜索确定他真正的字

五撇脱氧腺甘谷胺素在体内作为几种变位酶的辅酶这里有一定的错误，是字的错误可以去搜索，确定他真正的正确字

主要补给来源

相对于其他维生素B12的获取的方面要少了许多，他只能由某一些细菌和骨菌合成，少见于植物，但是它可以储藏于动物食品中，比如说动物的肝脏但是人体的需求量非常少，并且肠道细菌还能够合成，它因此想要出现缺乏b12的情况的话还是比较难的，但是对于一些特殊人群就不一样了，比如说像那些素食主义者，那么他们就有可能出现b12的缺乏的情况，或者是有一些萎缩性胃炎，或者是切掉胃的人，因为需要吸收掉b12的话，就必须与胃上面的蛋白进行结合之后，才能够被小肠吸收这里有一些错误，不过基本是正确的

维生素C

基本结构

维生素C又名，L抗坏血素是含有内痔结构的酸性多腔基化合物

主要补给来源

许多动物能够利用葡萄糖作为前提。合成文字c但是特殊的是，对于我们灵长类或者是某些鸟类，鱼类无脊椎动物和豚鼠是不行的，原因是体内缺少合成维生素C的一个关键酶叫做谷络丙酯氧化酶这里有些字的错误，但要是有兴趣的话，可以直接搜索

作用

能够参与体内的氢基化反应该反应是体内许多化合物合成或分解的必经途径

抗氧化作用

有利于机体对氧化胁迫

他能够保护美和钛分子上游离的球基，促进球机的再生这里有些错字

防止铁的氧化，促进铁的吸收

能够将三价铁又重新转化为二价铁