1.肽单元
肽键中的4个原子及相邻的2个α-C原子重复形成的长链结构
2.α螺旋结构（最简单的排列方式）
（1）多肽链主链围绕中心轴有规律地螺旋式上升，每隔 3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，每个氨基酸残基向上移动 0.15nm，故螺距为 0.54nm
（2）第一个肽平面羰基（—CO）上的氧与第四个肽平面亚氨基（—NH—）上的氢形成氢键。氢键的方向与螺旋长轴基本平行。氢键是一种很弱的次级键，但由于主链上所有肽键都参与了氢键的形成，所以α螺旋很稳定
（3）组成人体蛋白质的氨基酸都是 L-α- 氨基酸，形成右手螺旋，ϕ=-57°，ψ=-47°。侧 链 R 基团伸向螺旋外侧。根据多肽链主链旋转方向不同，α 螺旋也可有左手螺旋，其ϕ=+57°， ψ=+47°，如噬热菌蛋白酶中就有左手 α 螺旋
3.β折叠（一般与结构蛋白质的空间结构有关，但在有些球状蛋白质的空间结构中也存在）
（1）多肽链充分伸展，各肽键平面之间折叠成锯齿状结构，侧链 R 基团交错位于锯齿状<br>结构的上下方。
（2）两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，它们之间靠肽键羰基氧和亚氨基<br>氢形成链间氢键维系，使结构稳定。氢键的方向与 β 折叠的长轴垂直。
（3）若 两 条 肽 链 走 向 相 同，均 从 N 端 指 向 C 端，称 顺 平 行 折 叠，其 两 残 基 间 距 为<br>0.65nm。反之，两条肽链走向相反，一条从 N 端指向 C 端，另一条从 C 端指向 N 端，称反平<br>行折叠，两残基间距为 0.70nm。由一条肽链折返形成的 β 折叠为反平行方式，反平行较顺平<br>行折叠更加稳定。
