1蛋白质的结构与功能
2022-02-06 16:43:01 0 举报AI智能生成
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蛋白质的结构与功能
作者其他创作
大纲/内容
C，H，O，N，S
安卓系统
🌟蛋白质氨基酸（参与Pr合成）：20种，L-a氨基酸（除甘氨酸外）
非Pr氨基酸：（参与合成尿素）鸟、瓜、精，均属L-a
结构
甘氨酸
Gly
丙氨酸
Ala
缬氨酸
Val
亮氨酸
Leu
异亮氨酸
Ile
脯氨酸
Pro
甲硫氨酸
Met
丝氨酸
ser
半胱氨酸
Cys
天冬酰胺
Asn
谷氨酰胺
Gln
苏氨酸
Thr
苯丙氨酸
Phe
酪氨酸
Try
色氨酸
Trp
天冬氨酸
Asp
谷氨酸
Glu
精氨酸
Arg
赖氨酸
Lys
组氨酸
His
英文名称
缬、异、亮、丙、甘、脯、蛋
携一两饼干复旦
非极性（疏水性）：
苏、谷、丝、半、天
苏姑娘死半天
极性：
酪、色、苯
芳香族：
天冬、谷
酸性：
赖、精、组
碱性：
分类
碱性的a-氨基➕酸性a-羧基
等电点：pl=ph兼性离子➕电中性➕电场中不泳动
PH<PL，阳离子，正电荷，碱性
PH>PL，解离为阴离子；
两性解离
色、酪
280nm（取决于完整的肽链）
应用：由于大多数Pr含有色、酪残基，因此可分析溶液中Pr含量
紫外线吸收性质（含共轭双键）
570nm
应用：吸收峰大小与氨基酸释放出的氨量成正比，做as定量分析
越分解，紫色越浅
与茚三酮反应➡️蓝紫色化合物
理化性质
丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘
施舍竹竿
一碳单位
亮氨酸、赖
同亮来
生酮
异氨酸、苯氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏
一本落色书
生酮兼生糖
缬氨酸、异氨酸、亮氨酸、苯氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖
携一两本淡色书来
必须（吃的）氨基酸
脯氨酸、羟脯氨酸、苏氨酸、赖
不抢书来
不参与转氨基
瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸、精氨酸带琥珀酸
天然不存在瓜鸟同行
不存在天然蛋白质
修饰Pr（合成Pr后才由前体转变而成），无遗传密码
胱氨酸，羟脯氨酸，羟赖氨酸
没有密码子的氨基酸
终止密码子
UGA
硒半胱氨酸
酪氨酸，半胱氨酸、组氨酸、精氨酸
必须捞光租金
半必须氨基酸
只能在骨骼肌代谢
缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸
只借一两
支链氨基酸
缬氨酸、异氨酸、亮
含支链
半胱氨酸、胱氨酸、甲硫（蛋）氨酸、同型半胱氨酸（极性最强）
含硫
酪氨酸、色
280nm:
脯氨酸、羟脯
亚as
两个氨基
天冬氨酸、谷
两个羧基
常考
组成人体的20种氨基酸
不能自由旋转
肽键—CO—NH—酰胺键
—SH保留很强极性--反应能力强--体内重要的还原剂
保护蛋白质免受氧化
临床应用：减少放化疗毒性，护肝，解毒等
保肝药
让红细胞膜更加稳定
谷胱甘肽=谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸
肽键和肽
基础，N端到C端的氨基酸排列顺序
构成形式：as
二硫键：由两个半胱氨酸残基间脱氢相连形成
主要是肽键，其次二硫键
一级结构是空间结构和特异性功能的基础，但不是唯一因素。
Pr空间结构主要取决于肽链中
一级决定高级，一级相似的Pr具有相似的高级结构与功能
谷氨酸→缬氨酸
镰刀型红细胞贫血（基因点突变）
分子病
功能
一级结构
稳定的二级结构：组成肽链的四个原子与相邻的a-C处于同一平面
概念：某一段肽链的主链骨架原子的相对空间位置
主要是氢键
右手螺旋，顺时针（多肽链主链围绕中心轴做规律螺旋上升，因此螺旋方向并不与长轴垂直）
螺距0.54nm，一圈包含3.6个氨基酸残基（残基侧链的结构与性质可影响螺旋
氢键与长轴平行
氨基酸侧链一外侧，肽链-内侧
α-螺旋
肽链内形成180°回折
锯齿状结构
含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键
第二个氨基酸残基通常为脯氨酸
β转角
β-折叠：多肽链形成片层结构
α-螺旋、β-折叠、β-转角、不规卷曲
模体：蛋白质分子中二个或三个具有二级结构的肽段空间上相互接近，形成特殊的空间构象
a螺旋-b转角-a螺旋
链—b转角-无规卷曲
常见模体形式：
钙离子结合蛋白
纤连蛋白受体结合肽
锌指结构
亮氨酸拉链
代表
螺旋-环-螺旋
转录因子的DNA结合域的主要三种模体结构
超二级结构
二级结构
概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
次级键（疏水作用、盐键、氢键、范德华力）
结构域：三级结构分割成一个或数个结构功能区域
提供保护环境加速蛋白质折叠成天然构象
分子伴侣在二硫键的正确形成重要作用
帮助未折叠、折叠错误的蛋白质正确折叠
热休克蛋白70（Hsp70）
伴侣蛋白
核质蛋白
和伴侣亲热休克
分子伴侣
三级结构
概念：Pr分子中各个亚基的的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用
构成形式：亚基聚合
舒水键
氢键、离子键
eg
珠蛋白
甘氨酸，琥珀酰辅酶A
卟啉
亚铁
血红素
血红蛋白：有四级结构
肌红蛋白：只有三级结构
四级结构（不是所有Pr都有）
协同效应：Hb四个亚基与O2结合
疯牛病：a-螺旋➡️b-折叠，朊蛋白➡️朊病毒
蛋白质构象疾病：一级结构不变，蛋白质构象变化
高级结构
琥珀酰辅酶A
补充
蛋白质一级结构及高级结构（重点）
碱性蛋白：鱼精蛋白、组蛋白
酸性蛋白：胃蛋白酶、丝蛋白
PH<PI，蛋白颗粒带正电荷
两性电离：等电电多接近5.0，人体蛋白质多为阴性；兼性离子，净电荷为0，
紫外线280
沉淀：变性蛋白易于沉淀，沉淀不一定变性
概念：加热（最常见），强酸强碱，尿素紫外线等➡️特定空间构象破坏➡️理化性质的改变和生物活性丧失
二硫键➕共价键破坏，肽键不破坏
空间结构破坏（原有抗体活性降低或丧失），溶解度降低（包埋在Pr内部的疏性as暴露），结晶能力消失，生物活性丧失，易被水解（肽链展开，增加了蛋白酶的酶切位点）
溶液粘度⬆️（DNA变性后粘度降低）280nm吸光度⬆️
不涉及一级结构变化，分子量不变
变形后表现
蛋白质变性
表面电荷
防止Pr颗粒相互聚集，防止沉淀析出
水化膜
维持胶体稳定
蛋白质胶体性质
氨基酸定量分析
pr+茚三酮-蓝紫色
茚三酮反应
检测Pr水解程度
肽键+硫酸铜-紫色
双缩脲反应
应用：测定溶液中Pr含量
成色反应
1⃣️Pr经强酸强碱变性后，仍可溶于二者溶液中
2⃣️将Ph调至PI，则变性Pr立即结成絮状不溶解物，此物仍可溶解于强酸强碱中（表面电荷被中和）
3⃣️再加热絮状物可变凝块，此时不再溶于强酸强碱，这个现象为Pr的凝固作用（一定变性）
一定变性，一定沉淀
凝固作用
看蛋白质是否发生水解
双缩脲
蛋白质的理化性质
传染性蛋白颗粒，不含核酸
一级结构正常，但是二级结构的α-螺旋变成了β-折叠
封杀、掩埋
疯牛病（PrPsc）:朊病毒蛋白引起的人和动物传染病
人纹状体脊髓变性病
阿兹海默病
分支主题
蛋白质结构和功能的关系
1⃣️透析：分子量不同；2⃣️超滤：加压透析
浓缩蛋白质溶液
盐析出：破坏电荷及水化膜
免疫沉淀：利用蛋白特异抗体识别抗原蛋白
丙酮沉淀：被丙酮沉淀后应立即分离，否则变性
沉淀蛋白质
电泳：带电荷量多，分子量小，流动速率快
超速离心：沉降系数不同；分离蛋白质、测定分子量
离子交换层析（阴离子交换树脂）：阴离子少的先被洗脱
亲和层析（亲和力）
层析
分离Pr
分离、纯化蛋白质的一般原理和方法
蛋白质的结构与功能
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