生化第二章：酶与酶促反应
2025-10-14 21:44:55 0 举报AI智能生成
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大纲/内容
1.酶的分子结构与功能
基本概念
单体酶
由一条多肽链组成的酶
寡聚酶
多个或不同亚基以非共价键组成
多酶复合物
不同催化功能的酶彼此聚合
多功能酶/串联酶
一条肽链上同时具有多种不同的催化功能及/结合功能的酶
酶分子组成中常含辅因子
酶分类
按分子组成
单纯酶
缀合酶
蛋白质部分（酶蛋白）
非蛋白质部分(酶的辅因子）
分类
辅基（结合较紧密）
不能离开酶蛋白
辅酶（结合较疏松）
多为小分子有机化合物或金属离子
如孕妇应补充叶酸，因为内含四氢叶酸，和酶结合，转运一碳单位，
酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位
酶分子中能与底物特异结合并催化底物转变为产物的区域称为酶的活性中心，酶分子中与酶活性相关的化学基团称为酶的必需基团（多为氨基酸侧链基团）
酶活性中心内
结合基团
酶-底物复合物，决定酶专一性
催化基团
酶活性中心外
维持酶活性中心的空间构像
作为调节剂的结合部位所必需
同工酶催化相同化学反应
定义
催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学特性各不相同的一组酶
2.酶的工作原理
特点
极高催化效率
对底物高度特异性
绝对特异性
作用于特定结构的产物
相对特异性
作用于一类化合物
可调节性
酶活性和酶的含量受体内代谢物或激素调节
不稳定性
本质是蛋白质，受理化因素影响
通过促进底物形成过渡态提高反应速率
催化机制
邻近效应
定向排列
表面效应
酶活性中心形成疏水口袋，使底物分子去溶剂化，排除水分子干扰
多元催化
酶上有酸碱基团
亲核基团，亲电子基团
3.酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
米氏方程揭示单底物反应的动力学特性
v=Vmax[S]/Km+[S]
Km为米氏常数，等于酶促反应为最大反应速率一半时底物的浓度，[S]为单底物浓度
双倒数作图
底物足够时酶浓度对酶促反应速率影响呈直线关系
温度对酶促反应速率的影响具有双重性
抑制剂可降低酶促反应速率
酶抑制剂
不可逆抑制剂
不能用透析，超滤等方法去除抑制剂而使酶活性恢复
如：有机磷农药中毒，可以用阿托品和胆碱酯酶复合物解磷酸定
可逆抑制剂
与酶以非共价键可逆结合，使酶活性降低或消失，采用透析，超滤，稀释等物理方法可将抑制剂除去
分类
竞争性抑制剂
与底物结构类似
与底物竞争结合酶活性中心
可逆性抑制
抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度
例子
磺胺类药物的抑菌机制
非竞争性抑制剂
结合活性中心之外的调节位点
抑制剂与酶的结合能力痛与酶-底物复合物结合能力相同所形成的可逆性抑制
抑制剂-酶-底物复合物不能进一步释放出产物
Km不变，不影响对底物的亲和力，Vmax降低
反竞争性抑制
抑制剂只与酶-底物复合物结合所形成的可逆性抑制
激活剂提高酶促反应速率
必需激活剂
非必需激活剂
4.酶的调节
别构调节
酶分子非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象改变，进而改变酶活性状态
化学修饰调节
通过某些化学基团与酶的共价可逆结合实现
最常见
磷酸化
去磷酸化
补充：糖原合酶去磷酸化是有活性
酶原需要通过激活才能转变为有活性的酶
酶原存在和酶原激活的意义
消化道蛋白酶以酶原形式分泌可避免胰腺的自身消化
保证酶在特定环境和部位发挥其催化作用
5.酶的分类与命名
见书P51
6.酶在医学中的应用
许多疾病与酶的质和量异常相关
如：维生素K缺乏，凝血因子II,VII,IX,X前体不能在肝内进一步羧化成成熟的凝血因子
体液中酶活性改变可作为疾病诊断指标
某些酶可作为药物用于疾病治疗
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